Ny studie ökar kunskap om folksjukdomar

I Parkinsons sjukdom är det proteinet a-synuklein som bildar aggregat, vilket leder till försämrad hjärnfunktion och utvecklandet av sjukdomen.

Nu visar forskare vid Göteborgs universitet och universitet i Basel och Zürich, i en ny studie som publicerats i den vetenskapliga tidskriften Nature, hur en viss klass av proteiner kan reglera och förhindra att friska cellers proteiner under inverkan av a-synuklein bildar proteinfällningar till olösliga aggregat.

–  I varje cell finns molekylära hjälpproteiner som kallas chaperoner. De tar hand om de nygjorda proteinerna för att hjälpa dem i processen med proteinveckning och därmed kunna förhindra fel, säger Björn Burmann, biträdande universitetslektor vid institutionen för kemi och molekylärbiologi vid Göteborgs universitet.

Ett genombrott i forskningen
Proteinveckning kallas den process där ett protein får sin specifika tredimensionella form genom vilken proteinet kan fylla sin funktion.

Otaliga proteiner i däggdjursceller har inte en stabil proteinveckning, trots att de har viktiga funktioner i cellen. Ett av dessa proteiner är just a-synuklein. Forskargruppen har i den nya studien kunnat se den grundläggande process som påverkar hur proteinet a-synuklein viks och aggregerar och hur chaperoner i levande däggdjursceller kan förhindra en feltolkning av a-synuklein.

–  En stor pool av olika chaperoner förhindrar att a-synuklein bildar proteinaggregat i friska celler. Genom att studera däggdjursceller har vi funnit att en hämning av chaperoner leder till aggregering av a-synuklein på aminosyranivån.

Att störa a-synuklein-chaperon-interaktion kan vara det länge eftersökta första steg som initierar utvecklingen av a-synuklein-relaterade sjukdomar, enligt Björn Burmann och hans forskarkollegor.

Källa: Göteborgs universitet

Forskningsstudien leddes av Dr. Björn Burmann och professor Sebastian Hiller från Biozentrum vid University of Basel samt  professor Roland Riek från ETH i Zürich.

Titel: Regulation of α-synuclein by chaperones in mammalian cells

Digital publicering: https://www.nature.com/articles/s41586-019-1808-9